Enzimler gereklidir moleküller vardır – onlar hayat gerçekleşmesireaksiyonları katalize . Doğa reaksiyonların çeşitli katalize eden bir enzimler çeşitli özellikleri dikkate değer . Bu enzimleri karşılaştırıldığında, bazen katalitik etkinliği açısından bunları göz önüne alınması yardımcı olabilir , aynı zamanda, enzimalt-tabakanınürüne ( göre hareketmolekülü ) dönüştürür kadar verimli ölçen sabit birözgüllük, adlandırılır . Biyokimyacıların Michaelis-Menten kinetiğine dediğimiz takip enzimler için, bu sabit kolaylıkla deneysel verilerden hesaplanabilir. Talimatlar
1

Km veKcat yazın. Bu sabitler Eğer sabitözgüllüğünü hesaplamak için çalışıyor başlamadan önce zaten olmalı böylece , deneysel olarak belirlenmiştir. Sayfa 2

Km k1 ( k – 1 + k2 ) /k1 , temsil hatırlayın
bir enzim -substrat kompleksinin oluşumu için sabitoran k – 1 kompleksin birparçalanmasının hızı sabittir , ve k2 , enzim -substrat kompleksi ürünün oluşması için diğeroranı sabitidir. Km tanımlamak için bir başka (ve belki de daha aydınlatıcı ) bir şekilde reaksiyon yarım maksimum hızda çalışan alt-tabaka konsantrasyonu gibidir . Bir enzim büyük Km varsa küçük Km sadece küçük bir alt tabaka .
3 Bu kcatenzim katalizli bir reaksiyonundahız sınırlayıcı bir aşama için hızı sabittir hatırlayın . Oran-sınırlayıcı aşamaaşama yavaş ya da reaksiyonun ne kadar hızlı genel olarak belirleyendarboğazdır.
4

Km bölün kcatözgüllük sabitini elde etmek için . Örneğin, kcat ise, 600 saniye ^ -1 Km ve difüzyonoranı, bir ayarlar unutmayın 10 mikromolar , daha sonra katalitik etki 60 mikroM ^ k ^ -1 -1 .
5

olduğunu genellikle ^ -1 10 ^ 8 ila 10 ^ 9 M ^ -1 ssipariş üzerinemaksimum katalitik verimliliği üst sınır . Biyokimyacı bazen katalitik etkinliği bu sınıra yaklaştığında bir enzim » katalitik mükemmellik » elde etti diyecekler .